乳铁蛋白是一个分子量为80 kDa的铁结合糖蛋白，属于转铁蛋白家族 。乳铁蛋白在初乳和牛奶中含量高，在眼泪、唾液、精液、鼻和支气管分泌物、胆汁和胃肠液等粘膜分泌物中的含量较低。此外，乳铁蛋白也是中性粒细胞的组成成分。 1939年Sorensen等人在分离乳清蛋白时得到一种红色蛋白，Polis等人在分离Lp时也得到部分纯化的红色蛋白，但至1959年Groves用色谱得到纯的红色物质后，才确认这种红色物质是一种与铁结合的糖蛋白，称之为乳铁蛋白。

乳铁蛋白（Lactoferrin）是由科学家Johanson Bengt于1960年在母乳中发现的。随后Baggin等科学家在一些生物体的体液和各种细胞中发现了这种蛋白质并开始了大量研究。研究表明，乳铁蛋白LF是动物初乳中的天然蛋白质，是一种多功能蛋白质，具有广谱抗菌作用，能调节体内铁的平衡，调节机体免疫。

乳铁蛋白与铁离子的亲和力很高，是转铁蛋白的250～300倍。根据乳铁蛋白结合铁离子的差异，可以将其分为3种类型：缺铁型、铁半饱和型和铁饱和型。不同类型的乳铁蛋白具有不同的抗巴氏杀菌热变性的能力，其中铁饱和型抗性最强，缺铁型抗性最弱。乳铁蛋白不仅可以结合Fe3+和Fe2+，还可以与Cu2+、Mn2+、Zn2+结合。

关于乳铁蛋白的热稳定性，研究发现，72℃保温20s或135℃保温8s的热处理几乎不影响乳铁蛋白的铁结合能力，但若在两种温度下处理的时间延长则会降低铁结合能力。85℃保温10min的热处理强度也不会影响乳铁蛋白的抑菌活性。另外，有研究表明在pH2.0或者pH3.0的条件下，120℃处理5min后，乳铁蛋白发生降解但是降解产物的抑菌活性比处理前要高。这一实验结果使人们发现了乳铁蛋白活性多肽的存在。乳铁蛋白对革兰氏阳性菌和革兰氏阴性菌都有抑菌效果，但是对革兰氏阴性菌的作用比较强。乳铁蛋白的铁饱和度与抑菌性呈负相关。环境pH值变化影响乳铁蛋白对革兰氏阳性菌的抑制作用，对革兰氏阴性菌影响不大。当pH为7.5～8.0时，抑菌效果最佳。乳铁蛋白经过70℃以下的巴氏杀菌后抑菌活性没有影响；HCO3-浓度增加，有利于增强其抑菌性。

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